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【考頻指數(shù)】★★★★

【考點精講】

1.Km值：酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。Km值可反映酶與底物的親和力（反比關系）；Km值與酶的結構、底物種類有關；最大反應速度Vmax與酶濃度成正比。

酶的最適pH：酶催化活性最大時的環(huán)境pH值。胃蛋白酶的最適pH為1.5，胰蛋白酶的最適pH為7.8。

溫度的雙重影響：低溫對酶活性抑制是可逆的；高溫導致酶變性失活，不可逆。

2.抑制劑對酶促反應的抑制作用

（1）不可抑制作用：抑制劑與酶活性中心的必需基團形成共價結合，不能用簡單透析、稀釋等方法除去。例如：有機磷殺蟲劑抑制羥基酶（膽堿酯酶）

（2）可逆性抑制作用：

①競爭性抑制：抑制劑與底物結構相似，可競爭非共價結合酶的活性中心，阻礙酶與底物結合；抑制劑恒定時，增加底物濃度，能達到最大速度；Vmax不變，Km增大。

②非競爭性抑制：與活性中心外的必需基團結合，不影響底物與酶的結合，兩者在酶分子上結合的位點不同；不能用增加底物的濃度消除抑制；Km值不變，Vmax降低。

③反競爭性抑制：此類抑制劑與非競爭性抑制劑不同，它只能與酶底物復合物結合，而不與游離酶結合；Vmax降低，Km變小。

3.別構調節(jié)：一些小分子物質能與酶的調節(jié)部位或亞基以非共價鍵相連，使酶的空間構象發(fā)生改變，從而使酶的活性發(fā)生改變，這種調節(jié)方式稱為別構調節(jié)。

共價修飾（化學修飾）：被調節(jié)的酶在另一種酶的催化下，發(fā)生共價修飾，從而引起酶活性變化，稱酶的化學修飾。磷酸化修飾是最常見的修飾方式。

4.同工酶：催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質和免疫學性質有所不同的一組酶。

5.酶原激活：無活性的酶原變成有活性酶的過程。酶原激活的實質：酶的活性中心形成或暴露的過程，不可逆。

【進階攻略】理解Km值、別構調節(jié)、共價修飾、同工酶、酶原激活含義。掌握抑制劑對酶促反應的抑制作用。

【知識點隨手練】

一、A1型選擇題

1.有關酶原激活的概念，正確的是

A.初分泌的酶原即有酶活性

B.酶原轉變?yōu)槊甘强赡娣磻^程

C.無活性酶原轉變?yōu)橛谢钚悦?/p>

D.酶原激活無重要生理意義

E.酶原激活是酶原蛋白質變性

2.關于酶競爭性抑制劑的敘述錯誤的是

A.抑制劑與底物結構相似

B.抑制劑與底物競爭酶的底物結合部位

C.增加底物濃度也不能達到最大反應速度

D.當抑制劑存在時Km值變大

E.抑制劑與酶非共價結合

3.有關變構調節(jié)（或變構酶）的敘述哪一項是不正確的

A.催化部位與別構部位位于同一亞基

B.都含有一個以上的亞基

C.動力學曲線呈S型曲線

D.變構調節(jié)可有效地和及時地適應環(huán)境的變化

E.該調節(jié)可調節(jié)整個代謝通路

【知識點隨手練參考答案及解析】

一、A1型選擇題

1.【答案及解析】C。有些酶在細胞內合成或初分泌時，沒有催化活性，這種無活性的酶的前體稱為酶原。無活性的酶原變成有活性酶的過程叫酶原激活。

2.【答案及解析】C。增加底物濃度是可以達到最大反應速度的，即Vmax不變。

3.【答案及解析】A。分子中凡與底物分子相結合的部位稱為催化部位，凡與效應劑相結合的部位稱為調節(jié)部位，這兩部位可以在不同的亞基上，或者位于同一亞基。

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