醫(yī)學(xué)|教育網(wǎng)小編整理了“血紅蛋白的組成”相關(guān)知識(shí)供大家參考學(xué)習(xí)，希望對(duì)大家能夠有所幫助！

血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì)。也是紅細(xì)胞中唯一一種非膜蛋白。人體內(nèi)的血紅蛋白由四個(gè)亞基構(gòu)成，分別為兩個(gè)α亞基和兩個(gè)β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個(gè)亞基可以自動(dòng)組裝成α2β2的形態(tài)。血紅蛋白的每個(gè)亞基由一條肽鏈和一個(gè)血紅素分子構(gòu)成，肽鏈在生理?xiàng)l件下會(huì)盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個(gè)具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個(gè)吡咯環(huán)上的氮原子與一個(gè)亞鐵離子配位結(jié)合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個(gè)組氨酸殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合，當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時(shí)候，有一個(gè)水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當(dāng)血紅蛋白載氧的時(shí)候，就由氧分子頂替水的位置。

血紅蛋白是脊椎動(dòng)物紅血細(xì)胞的一種含鐵的復(fù)合變構(gòu)蛋白，由血紅素和珠蛋白結(jié)合而成。其功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動(dòng)物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個(gè)多肽鏈含有一個(gè)血紅素基團(tuán)，血紅素中鐵為二價(jià)，與氧結(jié)合時(shí)，其化學(xué)價(jià)不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離后帶有淡藍(lán)色。有多種類型：血紅蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血紅蛋白的98%；血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血紅蛋白的2%；血紅蛋白F(HbF)，α2γ2，僅存在于胎兒血中；血紅蛋白H(HbH)，β4，四個(gè)相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白；血紅蛋白C(HbC)，β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白；血紅蛋白S(HbS)，鐮刀狀細(xì)胞紅蛋白；血紅蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血紅蛋白；血紅蛋白CO(HbCO)，一氧化碳結(jié)合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個(gè)亞基之間相互作用的力很強(qiáng)。氧分子越多與血紅蛋白結(jié)合力越強(qiáng)。中心離子鐵(II)進(jìn)一步和蛋白質(zhì)鏈中的組氨酸結(jié)合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結(jié)合氧分子，取決于氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環(huán)把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結(jié)合較氧強(qiáng)，即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結(jié)合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒（使氧氣與血紅蛋白的結(jié)合能力下降，使人窒息而死亡）。